Важнейшие химические и физические свойства белков

Роль печени в синтезе белков

В печени синтезируются белки, содержащиеся в плазме крови: альбумины, глобулины (за исключением гамма-глобулинов), фибриноген, нуклеиновые кислоты и многочисленные ферменты, из которых некоторые синтезируются только в печени, например ферменты, участвующие в образовании мочевины.

Белки, синтезированные в организме, входят в состав органов, тканей и клеток, ферментов и гормонов (пластическое значение белков), но не запасаются организмом в виде разных белковых соединений. Поэтому та часть белков, которая не имеет пластического значения, при участии ферментов дезаминируется – распадается с освобождением энергии на разные азотистые продукты. Период полураспада белков печени равен 10 дням.

Структура

О ней необходимо сказать в отдельности, раз речь идет о значении белков. Всего выделяют четыре уровня структурной организации:

  • Первичная. Подразумевается последовательность остатков аминокислот в цепи полипептидов. Главная особенность – это консервативные мотивы. Так называются устойчивые сочетания остатков аминокислот. Они есть во многих сложных и простых белках.
  • Вторичная. Имеется в виду упорядочивание какого-либо локального фрагмента цепи полипептидов, которое стабилизируют водородные связи.
  • Третичная. Так обозначается пространственное строение цепи полипептидов. Состоит данный уровень из некоторых вторичных элементов (их стабилизируют разные типы взаимодействий, где гидрофобные являются важнейшими). Здесь в стабилизации участвуют ионные, водородные, ковалентные связи.
  • Четвертичная. Ее еще называют доменной или субъединичной. Данный уровень состоит из взаимного расположения цепей полипептидов в составе цельного белкового комплекса. Интересно, что в состав белков с четвертичной структурой входят не только идентичные, но еще и отличающиеся цепочки полипептидов.

Данное деление было предложено датским биохимиком по имени К. Линдстрем-Ланг. И пусть считается, что оно устарело, пользоваться им все равно продолжают.

Функции белков

Работа и функции белков лежат в основе структуры любого организма и всех протекающих в нем жизненных реакций. Любые нарушения этих белков приводят к изменению самочувствия и нашего здоровья. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

Первые слова из определения Ф.Энгельсом понятия жизни «Жизнь есть способ существования белковых тел, …. » до сих пор, по прошествии полутора веков, не потеряли своей правильности и актуальности.

Структурная функция

Вещество соединительной ткани и межклеточный матрикс формируют белки коллаген, эластин, кератин, протеогликаны.

Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности).

К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы.

Ферментативная функция

Все ферменты являются белками. В то же время есть данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновых кислот, обладающих каталитической активностью.

Гормональная функция

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Такие гормоны как  инсулин и глюкагон являются белками, все гормоны гипофиза являются пептидами или небольшими белками.

Рецепторная функция

Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Транспортная функция

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (связывание кислорода), гаптоглобин (транспорт гема), трансферрин (транспорт железа). Белки  транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки — Na+,К+-АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

Резервная функция

В качестве примера депонированного белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина. У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Сократительная функция

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).

Защитная функция

Защитную функцию, предупреждая инфекционный процесс и сохраняя устойчивость организма, выполняют иммуноглобулины крови, факторы системы комплемента (пропердин), при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови — например, фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин. Механическую защиту в виде слизистых и кожи осуществляют коллаген и протеогликаны.

К данной функции также можно отнести поддержание постоянства коллоидно-осмотического давления крови, интерстиция и внутриклеточных пространств, а также иные функции белков крови.

Белковая буферная система участвует в поддержании кислотно-щелочного состояния.

Существуют белки, которые являются предметом особого изучения:

Монеллин – выделен из африканского растения, обладает очень сладким вкусом, не токсичен и не способствует ожирению.

Резилин – обладает почти идеальной эластичностью, составляет „шарниры» в местах прикрепления крыльев насекомых.

Белки со свойствами антифриза обнаружены у антарктических рыб, они предохраняют кровь от замерзания

Моторные полипептиды

Существует целый класс белков, обеспечивающих движения организма. Моторные белки участвуют в сокращении мышц, перемещении клеток, активности жгутиков и ресничек. За счет них также выполняется направленные и активный транспорт. Кинезины и динеины осуществляют перенос молекул по ходу микротрубочек с использованием в качестве энергетического источника гидролиза АТФ. Вторые перемещают органоиды и прочие элементы по направлению к центросоме из периферических клеточных участков. Кинезины движутся в обратном направлении. Динеины, кроме того, отвечают за активность жгутиков и ресничек.

Свойства белков.

Из разных живых объектов — животных, растений, микроорганизмов — были извлечены и изучены тысячи разных белков. Поражает разнообразие физических и химических свойств белков, что обусловлено их различным аминокислотным составом.

Существуют белки совершенно нерастворимые в воде, есть белки легко растворимые в воде. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию различных агентов. Есть белки крайне неустойчивые, изменяющиеся под влиянием ничтожных воздействий, например под влиянием слабого освещения или простого прикосновения. Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, молекулы которых имеют вид шариков диаметром всего 5-7 нм. Но во всех случаях структура и свойства белка строго соответствуют выполняемой им функции. Из устойчивого, твердого, как сталь, белка кератина состоят образования, используемые животными для защиты и агрессии — рога, копыта, панцири, когти, перья, волосы. Белки с нитевидными молекулами входят в состав мышц. Они способны укорачиваться и растягиваться и обеспечивают двигательные реакции клеток. Белки с мелкими круглыми молекулами, легко растворимые, подвижные используются для транспорта веществ. Белки высокоактивные, с легко изменяемой структурой выполняют функции катализаторов, а также используются для приема и передачи сигналов в клетку из внешней среды.

Под влиянием различных физических и химических факторов — высокой температуры, ряда химических веществ, облучения, механического воздействия — слабые связи, поддерживающие вторичную и третичную (но не первичную) структуры белка, рвутся и молекула развертывается (рисунок 73). Нарушение природной структуры белка называется денатурацией

. В результате денатурации свойства белка изменяются. Он утрачивает растворимость, становится доступным действию пищеварительных ферментов, теряет присущие ему функции. Явление денатурации белка, без сомнения, знакомо всем, ибо каждый наблюдал, как прозрачное жидкое содержимое яйца после нагревания становится плотным и непрозрачным.

Рисунок 73. Денатурация белка.

Процесс денатурации обратим, т. е. развернутая полипептидная цепь способна самопроизвольно закрутиться в спираль, а спираль — самопроизвольно уложиться в третичную структуру. Но это значит, что все особенности строения белка определяются его первичной структурой, т. е. составом и порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.

Способность белков к обратимому изменению структуры в ответ на действие физических и химических факторов лежит в основе важнейшего свойства всех живых систем — раздражимости.

Недостаток белка в организме

Недостаток белка в организме наблюдается при длительном нарушении баланса между поступлением и распадом белка в организме, когда процесс распада начинает преобладать. Ее причина заключается в малом потреблении белка с пищей или в преимущественном потреблении белков низкой биологической ценности, которые характеризуются дефицитом незаменимых аминокислот. При этом рацион может удовлетворять потребность организма в энергии за счет углеводов и жиров. Однако энергетическая недостаточность усугубляет нехватку белков: белки начинают расходоваться на энергетические затраты организма, а усвоение поступающего с пищей белка ухудшается.

При нарушении принципов рационального питания, что может быть вызвано неблагоприятными социально-экономическими факторами или увлечением физиологически не обоснованными диетами, возникает так называемая алиментарная белковая недостаточность. Но чаще белковая недостаточность обусловлена различными заболеваниями. Переваривание и всасывание белка нередко нарушаются при болезнях органов пищеварения, особенно поджелудочной железы и кишечника. Повышенный расход или потери белка наблюдаются при активном туберкулезе, инфекционных заболеваниях, болезнях почек, тяжелых травмах и операциях, обширных ожогах, злокачественных новообразованиях, массивных кровопотерях и т. д.

При болезнях печени или почек к данному состоянию могут привести излишне продолжительные малобелковые диеты.

Здоровому взрослому человеку в сутки нужно потреблять около 80-90 граммов белка, половина из которых должна приходиться на долю: животных продуктов.

Белковая недостаточность способствует ухудшению работы пищеварительной системы (особенно печени и поджелудочной железы), эндокринной, кроветворной, иммунной и других систем организма, атрофии мышц. Организм начинает менее эффективно усваивать другие пищевые вещества, что ведет к появлению соответствующих дефицитных состояний, например гиповитаминозов. Снижаются работоспособность и сопротивляемость инфекциям, замедляется выздоровление при различных заболеваниях, в частности заживление ран после операций и травм.

Хитрости

Неважно каким образом вы получаете свою суточную норму протеина, для облегчения этой задачи можете прислушаться к советам ниже:

  1. Не старайтесь получить суточную норму за один прием пищи

Белковая пища не проста для переваривания, поэтому для облегчения процесса пищеварения удобнее будет распределить вашу норму белков на несколько приемов пищи.

  1. Ешьте протеин сразу после тренировки

Это особенно важно, если вы занимались аэробикой (бегом, к примеру), потому что протеин нужен для восстановления мышц, а  углеводы нужны для пополнения энергии. Помните: Все макронутриенты (углеводы, жир, протеин) лучше всего работают вместе

  1. Употребляйте больше растительного протеина

Неважно: вегетерианец вы или нет, растительный протеин пригодится всем. В дополнение к богатым запасам белка, бобовые, семена, киноа и чечевица также богаты в клетчатке, витаминах и минералах

  1. Выбирайте нежирные куски мяса

Дорогие мясоеды, выбирая свиное или говяжье мясо, выбирайте нежирные срезы. Шея и филе обычно практически не содержат жира.

Такие куски потребуют больше термической обработки, чем жирные, но, при верном приготовлении, будут также вкусы. Если вы любите стейки или бургеры, ограничьте количество потребляемого красного мяса до 1 или 2 раз в неделю, потому что в нём высок процент насыщенного жира.

  1. Выбирайте птицу с умом

Если убрать с тушки кожу, то мясо у птиц обычно нежирное – но с покупным мясом будьте поаккуратнее. Если на упаковке не указано, что продукт обезжирен, то, скорее всего, вас ждет индейка или курица с кожей и жиром, что мало чем будет отличаться от той же говядины.

  1. Введите больше рыбы в свой рацион.

Если вам нравится рыба, постарайтесь съедать 85 – 115 г. Рыбьего мяса пару раз в неделю

Неважно: замороженная или свежая, рыба – прекрасный источник протеина, а, к примеру, лосось, также богат в омега-3 и в полезных ненасыщенных жирах

https://blog.myfitnesspal.com/essential-guide-to-protein/

Биосинтез

Рассматривая физико-химические свойства белков, нужно заострить внимание и на такой теме, как биосинтез. Эти вещества формируются на основе той информации, которая закодирована в генах

Любой белок – это уникальная последовательность остатков аминокислот, определяемая геном, кодирующим его.

Как это происходит? Ген, кодирующий белок, переносит информацию с ДНК на РНК. Это называется транскрипцией. В большинстве случаев синтез затем происходит на рибосомах – это важнейший органоид живой клетки. Данный процесс именуется трансляцией.

Есть еще так называемый нерибосомный синтез. Его тоже стоит упомянуть, раз речь идет о значении белков. Этот вид синтеза наблюдается у некоторых бактерий и низших грибов. Процесс осуществляется посредством высокомолекулярного белкового комплекса (известен как NRS-синтаза), и рибосомы в этом участия не принимают.

И, конечно же, существует еще химический синтез. С его помощью можно синтезировать короткие белки. Для этого используются методы вроде химического лигирования. Это противоположность пресловутого биосинтеза на рибосомах. Таким же методом удается получить ингибиторы определенных ферментов.

К тому же благодаря химическому синтезу можно вводить в состав белков те остатки аминокислот, которые в обычных веществах не встречаются. Допустим те, у боковых цепей которых есть флюоресцентные метки.

Стоит оговориться, что методы химического синтеза не безупречны. Есть определенные ограничения. Если в белке содержится более 300 остатков, то искусственно синтезированное вещество, скорее всего, получит неправильную структуру. А это отразится на свойствах.

Так что же такое белок, виды и особенности

В основе природных белков лежат органические соединения аминокислот. В зависимости от их комбинаций получаются различные виды протеинов, каждый из которых оказывает влияние на наш организм. Впервые белок был открыт еще в начале 18 века, точнее – в 1728 году итальянским химиком Бартоломео Якопо Беккари. Но только спустя век ученым удалось определить его строение и выделить входящие в него аминокислоты.

Все белки делятся на две большие группы: растительного или животного происхождения. Каждая из них имеет свои особенности и по-своему воздействует на организм.

Животные белки содержат все необходимые организму аминокислоты, а также витамины группы В, железо, цинк, полезные Омега-3 жирные кислоты, необходимые для правильного усвоения витаминов и улучшения обмена веществ. Но при этом в некоторых источниках животных белков, например, в красном мясе, присутствуют и потенциально опасные для организма холестерин и насыщенные жиры, а также следы используемых в промышленном животноводстве антибиотиков и гормонов роста. Поэтому злоупотреблять такими продуктами не стоит, равно как и полностью исключать их из рациона.

Растительные белки за счет высокого содержания клетчатки и растительных волокон улучшают работу органов пищеварения, а благодаря витаминам и антиоксидантам защищают организм от вредного воздействия окружающей среды

Но важно учесть, что полноценно заменить продукты животного происхождения растительной пищей очень сложно. Содержание белка в них незначительно, и для получения его суточной нормы необходимо потреблять очень большое количество фруктов и овощей

Это стоит учесть приверженцам вегетарианства.

Роль печени в синтезе белков

В печени синтезируются белки, содержащиеся в плазме крови: альбумины, глобулины (за исключением гамма-глобулинов), фибриноген, нуклеиновые кислоты и многочисленные ферменты, из которых некоторые синтезируются только в печени, например ферменты, участвующие в образовании мочевины.

Белки, синтезированные в организме, входят в состав органов, тканей и клеток, ферментов и гормонов (пластическое значение белков), но не запасаются организмом в виде разных белковых соединений. Поэтому та часть белков, которая не имеет пластического значения, при участии ферментов дезаминируется – распадается с освобождением энергии на разные азотистые продукты. Период полураспада белков печени равен 10 дням.

Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков

Общая
структурная особенность АК — наличие
амино- и карбоксильной групп, соединённых
с одним и тем же углеродным атомом. R —
радикал аминокислот — в простейшем
случае представлен атомом водорода
(глицин), но может иметь и более сложное
строение.

В
водных растворах при нейтральном
значении рН —
АК существуют в виде биполярных ионов.

В
отличие от 19 остальных — АК, пролин —
Иминокислота, радикал которой связан
как с углеродным атомом, так и с
аминогруппой, в результате чего молекула
приобретает циклическую структуру.

19
из 20 АК содержат в α-положении асимметричный
атом углерода
, с которым связаны 4 разные
замещающие группы. В результате эти АК
в природе могут находиться в двух разных
изомерных формах — L и D. Исключение
составляет глицин, который не имеет
асимметричного α-углеродного атома,
так как его радикал представлен только
атомом водорода. В составе белков
присутствуют только L-изомеры аминокислот.

Чистые
L- или D-стереоизомеры могут за длительный
срок самопроизвольно и неферментатив-но
превращаться в эквимолярную смесь L- и
D-изомеров. Этот процесс называют
рацемизацией. Рацемизация каждой
L-аминокислоты при данной температуре
идёт с определённой скоростью. Это
обстоятельство можно использовать для
установления возраста людей и животных.
Так, в твёрдой эмали зубов имеется белок
дентин, в котором L-аспартат переходит
в D-изомер при температуре тела человека
со скоростью 0,01% в год. В период формирования
зубов в дентине содержится только
L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата
можно рассчитать возраст обследуемого.

Все
20 АК в организме человека различаются
по строению, размерам и физико-химическим
свойствам радикалов, присоединённых к
α-углеродному атому.

Тонкости строения

При рассмотрении вопроса, из чего состоят белки, стоит изучить и структуру этого вещества. Выделяют:

  • Первичную структуру. За основу берется чередование аминокислот в составе. Если включается или «выпадает» хотя бы один элемент, то формируется новая молекула. Благодаря такой особенности, общее число последних достигает астрономической цифры.
  • Вторичную структуру. Особенность молекул в составе белка такова, что они находятся не в растянутом состоянии, а имеют различные (иногда сложные) конфигурации. Благодаря этому, жизнедеятельность клетки упрощается. Вторичная структура имеет вид спирали, сформированной из равномерных витков. При этом соседние витки отличаются тесной водородной связью. В случае многократного повторения устойчивость возрастает.
  • Третичная структура формируется, благодаря способности упомянутой спирали укладываться в клубок. Стоит знать, что состав и строение белков во многом зависит от первичной структуры. Третичная база, в свою очередь, гарантирует удержание качественных связей между аминокислотами с различными зарядами.
  • Четвертичная структура характерна для некоторых белков (гемоглобина). Последний формирует не одну, а несколько цепей, которые отличаются по первичной структуре.

Секрет молекул белка — в общей закономерности. Чем больше структурный уровень, тем хуже удерживаются между собой образующиеся химические связи. Так, вторичная, третичная и четвертичная структуры подвержены действию радиации, высоких температур и прочих условий окружающей среды. Итогом часто становится нарушение строения (денатурация). При этом простой белок в случае изменения структуры способен к быстрому восстановлению. Если же вещество подверглось негативному температурному действию или влиянию других факторов, то процесс денатурации необратим, а само вещество не подлежит восстановлению.

ТОП-10 малоизвестных фактов о белке

Интересный факт! Первый белок выделили из муки

  1. Белки начали изучать с 1728 года, именно тогда итальянец Якопо Бартоломео Беккари выделил белок из муки.
  2. Сейчас широкое распространение получили рекомбинантные белки. Их синтезируют путем модификации генома бактерий. В частности, таким способом получают инсулин, факторы роста и другие белковые соединения, которые используют в медицине.
  3. У антарктических рыб были обнаружены белковые молекулы, предотвращающие замерзание крови.
  4. Белок резилин отличается идеальной эластичностью и является основой мест крепления крыльев насекомых.
  5. В организме есть уникальные белки шапероны, которые способны восстанавливать корректную нативную третичную или четвертичную структуру других белковых соединений.
  6. В ядре клетки присутствуют гистоны – белки, которые принимают участие в компактизации хроматина.
  7. Молекулярную природу антител – особых защитных белков (иммуноглобулинов) – начали активно изучать с 1937 года. Тиселиус и Кабат применяли электрофорез и доказали, что у иммунизированных животных увеличена гамма-фракция, а после абсорбции сыворотки провоцирующим антигеном, распределение белков по фракциям возвращалось к картине интактного животного.
  8. Яичный белок – яркий пример реализации белковыми молекулами резервной функции.
  9. В молекуле коллагена каждый третий аминокислотный остаток образован глицином.
  10. В составе гликопротеинов 15-20% составляют углеводы, а в составе протеогликанов их доля – 80-85%.

Функции белков.

Белки в клетке выполняют важные и многообразные функции. Прежде всего они выполняют строительную функцию

. Из белков состоят мембраны клеток и клеточных органоидов. У высших животных в основном из белков состоят стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи и т. д.

Громадное значение имеет каталитическая функция белков

. Из курса химии вам известно, что скорость химических реакций зависит от свойств реагирующих веществ, от их концентрации и температуры, при которой идет реакция. Химическая активность веществ в живой клетке, как правило, невелика. Концентрации их в клетке большей частью незначительны. Температура клеточной среды невысокая. Таким образом, реакции в клетке должны были бы протекать очень медленно. Между тем реакции в клетке идут с большими скоростями. Это достигается благодаря наличию в клетке катализаторов. Клеточные катализаторы называются ферментами. Каталитическая активность ферментов исключительно велика. Они ускоряют реакции в десятки, сотни миллионов раз. По химической структуре ферменты — белки. В большинстве случаев ферменты катализируют превращения веществ, размеры молекул которых по сравнению с размерами макромолекулы фермента очень малы. Например, фермент ката-лаза имеет молекулярную массу 250000, а пероксид водорода (Н 2 О 2), распад которого катализирует каталаза, всего 34. Такое соотношение между размерами фермента и веществом, на которое он действует, наводит на мысль, что каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а только небольшим ее участком — активным центром фермента. Как известно, реакция между веществами происходит при условии тесного сближения их молекул. Возможность сближения фермента и вещества происходит благодаря геометрическому соответствию структур активного центра фермента и молекулы вещества. Они подходят друг к другу, «как ключ к замку». При денатурации фермента его каталитическая активность исчезает, так как нарушается структура активного центра.

Почти каждая химическая реакция в клетке катализируется особым ферментом. Число различных реакций, протекающих в клетке, достигает нескольких тысяч. Соответственно в клетке обнаружено несколько тысяч разных ферментов.

Кроме строительной и каталитической функций, важна сигнальная функция белков

. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Белкам присуща также двигательная функция

. Движение — одно из проявлений жизненной активности. Все виды движения, к которым способны клетки у высших животных, в том числе и сокращение мышц, а также мерцание ресничек у простейших, движения жгутиков, выполняют особые сократительные белки.

Белки выполняют также транспортную функцию

. Они способны присоединять различные вещества и переносить их из одного места клетки в другое. Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его ко всем тканям и органам тела.

Большое значение имеет защитная функция белков

. При введении чужеродных белков или клеток в организм в нем происходит выработка особых белков, которые связывают и обезвреживают чужеродные клетки и вещества.

Следует отметить, наконец, энергетическую функцию белков

. Белки распадаются в клетке до аминокислот. Часть аминокислот используется для синтеза белков, часть же подвергается глубокому расщеплению, в ходе которого освобождается энергия. При полном расщеплении 1 г белка освобождается 17,6 кДж.

О громадном значении белков для жизни догадывались давно. Сто лет назад Ф. Энгельс писал, что «жизнь есть форма существования белковых тел». Эта фраза стала крылатой, в ней подчеркивается решающее значение белков для жизни. Данные современной биологии полностью подтверждают этот вывод.

Заключение

Очень важно не забывать о том, что потреблять белковую пищу нужно разнообразную. Не нужно мучить себя и всю неделю кряду есть одну куриную грудку или творог

Намного эффективней чередовать продукты и тогда рельефные мышцы не за горами.

Если распорядок дня не позволяет кушать на работе, то неплохим подспорьем может стать протеиновый коктейль, который заменяет один или несколько приемов белковой пищи. Вопреки распространенному мнению, их не колют в вену и от них не вырастут огромные и некрасивые мышцы за один день. Так что не стоит бояться того, что они принесут вам вред.

Всем хорошего самочувствия и здоровья! Помните: мы то, что мы едим.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Adblock
detector